İskelet kası kasılması

Çizgili görünüm

İskelet kası, kırıcılık indeksinin farklı olması nedeni ile ışık mikroskobunda çizgili görünür.

İnce filamanlar açık I bandını oluşturur

I bandı koyu Z diski ile bölünür.

Koyu A bandını, ince filamanlarla çevrili kalın filamanlar oluşturur.

A bandı merkezinde açık H bandı var, sadece kalın flaman bulunur. Ortasında M çizgisi var.

İki Z çizgisi arası sarkomer’dir. 1,5-3,5 μm

Her bir miyofibril ucuca gelmiş tekrarlayan sarkomerlerden oluşmuştur.

Ek yapılar

Ek proteinler: kontraktil filamanların dizilişini korur, kuvvetin sarkomerden hücre iskeletine iletiminde, kasılma sırasında kas şeklinin korunmasında, kas elastikiyetinde rol alırlar

Titin, Nebulin, Alfa aktinin, Desmin, vb.

Distrofin-glikoprotein kompleksi

Kuvvetin lateral yayılmasında rol alır: Kasılmada kuvvetin bir kısmı lateral olarak ince flamanlardan kas lifini çevreleyen hücre dışı yapılara yayılır.

Hücre iskeleti proteinlerini membran glikoproteinlerine bağlar.

Fibrilleri ekstraselüler çevreye de bağlayarak kasa yapısal destek ve gerim sağlar.

Konjenital defektleri kas distrofilerine yol açar. (duchenne muskuler distrofi)

Distrofin-glikoprotein kompleksi

Kas kontraksiyon mekanizması

Dinlenim durumunda:

Troponin I, aktine sıkıca bağlı

Tropomiyozin aktindeki aktif bölgeleri örtmüş

Miyozin başına ADP bağlı

Kas kontraksiyonu moleküler mekanizması

Kas uyarılınca zarda aksiyon potansiyeli oluşur-yayılır.

Sitoplazmada Ca²⁺ artar, Troponin C’ye bağlanır.

Troponin I-aktin bağlantısı zayıflar.

Tropomiyozin hareket eder, aktin aktif bölgeleri açılır.

Çapraz köprüler aktive olur, miyozin başı-Aktin bağlanır.

Önceki siklus sonu: Miyozin başı aktine bağlı, ADP ayrılmış. Miyozin başı ile filamanlar arası açı 45 derece

1- ATP bağlanması:

Miyozine bağlanır, miyozinin aktine afinitesi azalır, aktinden ayrılır, (Tüm ç.k böyleyse kas gevşektir)

2- ATP hidrolizi:

Miyozin başı ATPaz özelliğinde, (ADP-Pi à ADP+Pi), ADP ve Pi başa bağlı kalır, enerji depolanmıştır. Miyozin başı döner, baş ile filamanlar arasındaki açı 90 derece, aktine bağlanmamış. (Tüm çapraz köprüler böyleyse kas gevşektir)

3- Çapraz köprü akt.:

Ca²⁺ varsa aktin aktif bölgeleri açık, dik açılı miyozin başı aktine bağlanır. (Miyozin-ADP-Pi kompleksinin aktine bağlanma afinitesi yüksek)

4- Miyozinden Pi serbestlenmesi:

Kuvvet vurumu (Miyozin başı menteşe üzerinde şekil değiştirir, baş- filamanlar arası açı 45 derece olur), 2pN kuvvet oluşur, aktin 11 nm hareket eder. (Gerekli enerji, ATP hidrolizi sırasında depolanmıştı) 

5- ADP serbestlenmesi:

Başın hareketi ile ADP serbestlenir. ADPsiz miyozin başı aktine bağlı durumdadır. Diğer bir ATP molekülü başa bağlanana kadar aktine bağlı kalır.

Ortamda Ca²⁺ ve ATP varsa miyozin yeni bir aktif bölgeye bağlanır, çapraz köprü döngüsü sürer.

Aktin Z diskini miyozine kadar çekene dek, yani daha fazla çekim olamayacağı duruma gelene dek olay tekrarlayabilir.

Bu olaya “dişli çark teorisi” (boyunca yürüme teorisi) denir.

Hızlı kontraksiyonda saniyede 5 kez kadar miyozin başı siklusu tekrarlar 

Miyozin başının hareketi sonucu miyozine bağlı aktin miyozin boyunca hareket eder

Aktin sarkomerin merkezine doğru çekilir. A bandı sabit kalır, I bandı ve sarkomer boyu kısalır.

Kasılma sırasında sarkomer

İnce filamanlar kalın filamanların üzerinde kayar.

Filamanların boyu değişmez, üst üste gelişleri artar.

A bandı genişliği sabit kalır, Z çizgileri birbirine yaklaşır, H bandı kaybolur.